La cristallographie est rarement linéaire ; c’est un processus itératif. Chaque étape peut révéler de nouvelles données qui orientent la suivante. Par exemple, un test d’expression peut mettre en évidence un produit de dégradation, nous incitant à rechercher une région plus stable et cristallisable de la protéine cible.

Dans ce cas, nous confirmons les limites du domaine et réorganisons le gène afin d’optimiser les résultats. Pour garantir l’efficacité et la transparence des projets, nous les décomposons en étapes claires, assorties de points de décision d’arrêt ou de poursuite.

Graphic illustrating the iterative process of protein crystallography with Stop/Go decision points, showing sequential stages from expression testing to crystallization and structural optimization.

Conception de constructions protéiques

Nous choisissons des séquences de gènes optimale pour donner à votre protéine les meilleures chances de succès dès le départ :

• La bioinformatique et la modélisation guident chaque décision

• Les ajouts de séquence d’affinité simplifient l’expression et la purification tout en respectant aux besoins des applications en aval.

• Chimères, mutations, troncations, délétions selectionnés selon les besoins de votre projet.

• Le logiciel IMPROvER améliore la stabilité des protéines membranaires.

Cristallisation

Nous combinons précision et automatisation pour offrir un processus efficace et maximiser le succès de la cristallisation :

  • Dépistage initial avec des criblages multi factoriels commerciaux et internes
  • Exploration par thermostabilité des tampons, du pH, des additifs, des substrats, des cofacteurs et des ions.
  • Co-cristallisation avec des composés-outils si nécessaire
  • Options de criblage de fragments disponibles
  • Cristallisation et imagerie automatisées utilisant :
    • Robot de pipetage pour l’optimisation des conditions initiales
    • Pipetage à très faible volume par Mosquito pour minimiser l’utilisation de protéines
    • Hôtel Formulatrix Rock Imager 1000 plaques
    • Analyse des données de Rockmaker
    • CrystalShifter pour une récolte de cristaux efficace

Collecte de données par rayons X

Nous générons des données de haute qualité dans des installations synchrotron de pointe.

• Accès à des sources lumineuses de troisième génération telles que Diamond, ESRF, Soleil, ALS, CLS et SLS.

• Des créneaux horaires réservés pour la collecte de données, selon des échéanciers prévisibles.

• Accès aux lignes de synchrotron avec horaires flexibles pour un traitement accéléré en cas de besoin.

Détermination de la structure

Notre équipe applique des méthodes éprouvées pour fournir des structures informatives précises:

• Remplacement moléculaire ou phasage de novo utilisant Se-Met ou SAD/MAD

• Plusieurs cycles de d’affinement pour une précision et une fiabilité accrues

Our talented crystallography team brings decades of experience in solving X-ray crystal structures over a wide range of different protein classes. Our proven expertise ranges from de-novo protein structure determination of challenging targets to delivering rapid turnaround protein-ligand complexes as well as managing X-ray based FBLG projects.

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Derek Ogg

Chief Scientific Officer and Protein Crystallographer

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